，也存在于血清中，其单质的分子量约为17万，分泌液中的IgA，以单质2分子同分泌肽段（transport piece，secretory piece）作S-S键合。分泌肽段是与免疫球蛋白无关地形成的，分子量约58000的蛋白质；一般认为它大概有阻止消化道的酶引起IgA分解的作用。一般不同补体结合，人的IgA不通过胎盘。
（3）IgM：一般认为是在进化上最原始的免疫球蛋白，存在于所有脊椎动物体中。其H链比其他免疫球蛋白的H链粗大，分子量约为7万。5个各由2条H链和2条L链组成的基本分子以S-S键合相连接，作为分子量约90万的分子而存在。与IgG以2分子进行补体结合相反，IgM却可以以1 分子作补体结合，所以溶血活性颇高，胎盘通过性一般低下。
（4）IgD：作为分子量约17万的免疫球蛋白而保持着独立的H链，目前还不了解它的抗体活性。
（5）IgE：为分子量约19万的免疫球蛋白，含有多量多糖（11％）。同IgA一样主要在肠管及气管的淋巴组织形成。这种免疫球蛋白又称反应素，是引 起过敏性反应的抗体，例如气喘、荨麻疹、干草热（花粉热）是由这种抗体与抗原结合成为扳机而引起的。此外还了解到在鱼类等低等脊椎动物有不能按照上述类型进行分类的分子量稍大的抗体。
免疫球蛋白的结构和多样性
免疫球蛋白由两条重链（Heary chain）和两条轻链（Light chaim）由二硫键连接构成了Y型的对称结构。
每条蛋白质链由两部分组成：N-端的可变区（variable region，V）区和C-端的恒定区（constant region，C ），最初Putnam(1966)和Edelman（1969）等是通过比较不同免疫球蛋白链的氨基酸顺序而加以鉴别的。轻链由213～214个氨基酸组成，重链由446氨基酸组成。在重链的CH1和CH2之间有一鉸连区，当抗体和抗原结合时此区可换角度，以适应不同大小的抗原决定簇。
V区是由轻链和重链的可变区联结而形成，此区负责识别抗原。V区的多变性反映了抗体的多样性。在可变区中又有3～4高变区（hypervariable region），其氨基酸顺序特别多变，是与抗原分子的结合部位。在Ig分子中有3个C功能区（CH1，CH2和CH3），不同Ig的C 区显示了很高的同源性。CH1，CH2和CH3每一区段承担着不同的生物学功能，因此又称为效应区（effector functions）如CH2具有活化补体的作用，CH3具有使抗体分子粘连在单核细胞表面的功能等。
据推算哺乳动物能生成一百万种以上的抗体，而一种淋巴细胞又只能合成一种特异性的抗体，那么抗体的这种多样性是怎样产生的呢？难道有那么多的基因来编码Ig吗？早在４０年代著名的理论化学家Ｌ.Ｐaulinng就提出了指令学说来解释抗原的多样性，他提出抗原的多样性可能是由于蛋白质二级结构的改变所致，而一级结构可能只有一种或少数几种，所以相应的基因也不多。后来人们发出蛋白的一级结构决定了其二级及三级结构，因此这种学说不能成立。
1957年Ｆ.M.Ｂurnet提出了克隆选择学说，主要论点是：（１）一种浆细胞只能产生一种抗体；（２）抗原起到了选择某一淋巴细胞克隆的作用。很多的实验都支持这一观点，但仍不能解释哺乳动物总的基因数不过10万，怎么可能有千万个以上的基因来编码不同的抗体。
对克隆选择的解释有三种：（１）在生殖细胞中
